¿cuál es el precursor de la alanina?
l-alanina
La β-alanina es un aminoácido no proteinogénico, donde el grupo amino se encuentra en la posición β del grupo carboxilato (nombre IUPAC = ácido 3-aminopropanoico). A diferencia de la L-alanina, que es un aminoácido proteinogénico, la β-alanina no tiene un centro estereofónico (Figura 1). La β-alanina se incorpora al pantotenato (vitamina B5), y por lo tanto, es un precursor de la coenzima A (CoA) y de la proteína transportadora de acil, que transportan el carbono dentro de la célula (Voet et al., 2006). La β-alanina es un componente de la carnosina, un dipéptido que se concentra en los tejidos musculares y cerebrales, lo que explica el amplio uso de la β-alanina en los seres humanos como suplemento para mejorar la fuerza. La gran mayoría de los artículos científicos sobre la β-alanina abordan el aspecto de suplemento para el ejercicio, véase por ejemplo Blancquaert et al. (2017). Se sabe mucho menos sobre el papel de la β-alanina en las plantas. El enfoque de este manuscrito es el estado actual de los conocimientos sobre el metabolismo y el papel de la β-alanina en las plantas.
Las β-alanina aminotransferasas de las plantas se conocen al menos desde finales de la década de 1960 (Stinson y Spencer, 1969a,b). Los trabajos sobre las enzimas de los cotiledones de Phaseolus vulgaris (judía de cera) mostraron que la β-alanina podía convertirse en la conocida molécula de señalización de las plantas, el etileno (Stinson y Spencer, 1969a,b). En algunas plantas, la β-alanina se convierte además en β-alanina betaína, un importante compuesto osmoprotector de amonio cuaternario que está implicado en la tolerancia tanto a la alta concentración de sal como al bajo oxígeno (Hanson et al., 1991, 1994; van Dongen et al., 2009; Rocha et al., 2010a,b). Se sugirió un papel de la β-alanina en la recuperación del anegamiento en un estudio anterior que empleaba un sistema hidropónico (Drakeford et al., 1985). La β-alanina ofrece protección in vitro contra el estrés por altas temperaturas para la enzima lactato deshidrogenasa (LDH) (Mehta y Seidler, 2005).
la alanina es un aminoácido esencial
La alanina (símbolo Ala o A)[4] es un α-aminoácido que se utiliza en la biosíntesis de las proteínas. Contiene un grupo amina y un grupo ácido carboxílico, ambos unidos al átomo de carbono central que también lleva una cadena lateral de grupo metilo. En consecuencia, su nombre sistemático IUPAC es ácido 2-aminopropanoico, y se clasifica como un α-aminoácido alifático no polar. En condiciones biológicas, existe en su forma zwitteriónica con su grupo amino protonado (como -NH3+) y su grupo carboxilo desprotonado (como -CO2-). No es esencial para el ser humano, ya que puede sintetizarse metabólicamente y no necesita estar presente en la dieta. Está codificado por todos los codones que empiezan por GC (GCU, GCC, GCA y GCG).
El isómero L de la alanina (zurdo) es el que se incorpora a las proteínas. La L-alanina es la segunda, después de la leucina, en cuanto a su presencia, representando el 7,8% de la estructura primaria en una muestra de 1.150 proteínas[5]. La forma diestra, la D-alanina, aparece en los polipéptidos de algunas paredes celulares bacterianas[6]: 131 y en algunos antibióticos peptídicos, y aparece en los tejidos de muchos crustáceos y moluscos como osmolito[7]. La alanina también es muy abundante (está sobrerrepresentada) en las regiones de baja complejidad de las proteínas[8].
ciclo de cahill
La síntesis de aminoácidos es el conjunto de procesos bioquímicos (vías metabólicas) por los que se producen los aminoácidos. Los sustratos de estos procesos son diversos compuestos de la dieta o del medio de crecimiento del organismo. No todos los organismos son capaces de sintetizar todos los aminoácidos. Por ejemplo, los humanos sólo pueden sintetizar 11 de los 20 aminoácidos estándar (también conocidos como aminoácidos no esenciales), y en época de crecimiento acelerado, la histidina puede considerarse un aminoácido esencial[1].
La familia del α-cetoglutarato de la síntesis de aminoácidos (síntesis de glutamato, glutamina, prolina y arginina) comienza con el α-cetoglutarato, un intermedio en el ciclo del ácido cítrico. La concentración de α-cetoglutarato depende de la actividad y el metabolismo dentro de la célula junto con la regulación de la actividad enzimática. En E. coli la citrato sintasa, la enzima implicada en la reacción de condensación que inicia el Ciclo del Ácido Cítrico, está fuertemente inhibida por la retroalimentación de α-cetoglutarato y puede ser inhibida por DPNH así como por altas concentraciones de ATP[5].
deficiencia de alanina
La alanina (símbolo Ala o A)[4] es un α-aminoácido que se utiliza en la biosíntesis de las proteínas. Contiene un grupo amina y un grupo ácido carboxílico, ambos unidos al átomo de carbono central que también lleva una cadena lateral de grupo metilo. Por consiguiente, su nombre sistemático IUPAC es ácido 2-aminopropanoico, y se clasifica como un α-aminoácido alifático no polar. En condiciones biológicas, existe en su forma zwitteriónica con su grupo amino protonado (como -NH3+) y su grupo carboxilo desprotonado (como -CO2-). No es esencial para el ser humano, ya que puede sintetizarse metabólicamente y no necesita estar presente en la dieta. Está codificado por todos los codones que empiezan por GC (GCU, GCC, GCA y GCG).
El isómero L de la alanina (zurdo) es el que se incorpora a las proteínas. La L-alanina es la segunda, después de la leucina, en cuanto a su presencia, representando el 7,8% de la estructura primaria en una muestra de 1.150 proteínas[5]. La forma diestra, la D-alanina, aparece en los polipéptidos de algunas paredes celulares bacterianas[6]: 131 y en algunos antibióticos peptídicos, y aparece en los tejidos de muchos crustáceos y moluscos como osmolito[7]. La alanina también es muy abundante (está sobrerrepresentada) en las regiones de baja complejidad de las proteínas[8].
